Correction d'exercices de svt

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J’ai des exercices de SVT à faire et je voudrais savoir si j’ai correctement répondu aux questions posées. Pourriez-vous, s’il vous plaît, me signaler si j’ai bien compris les exercices ou si j’ai fait des erreurs d’interprétation.

Exercice 1 :
Une enzyme « A » est isolée à partir d’une bactérie mutante cultivée à 20°C. Cette enzyme travaille quand elle est testée à 20°C, mais pas à 37°C. Or la bactérie vit normalement à 37°C dans l’intestin. De plus cette enzyme ne peut plus travailler à 20°C si elle a été exposée à une température supérieure.
Activité de l’enzyme A Bactérie normale Bactérie mutante
37°C +++ -
20°C + +++
37°C puis 20°C + -

Question : Expliquez ces résultats en vous aidant des données de l’énoncé et du tableau.

Réponse : L’enzyme « A » d’une bactérie normale fonctionne très bien à une température de 37°C. Cependant, lorsqu’elle est soumise à une température inférieure, l’activité de enzymatique est plus faible. En effet, les molécules s’agitent de moins en moins lorsque la température diminue, mais on remarque que l’enzyme n’est pas dénaturée puisqu’elle reste fonctionnelle. De même en passant de 37°C à 20°C, on observe le même phénomène car on se retrouve dans les mêmes conditions citées précédemment, tant qu’on ne dépasse pas 37°C. (A forte température, l’enzyme normale finirait pas se dénaturer et donc ne remplirait plus sa fonction).

Cultivée ans un milieu à 20°C, la bactérie a mutée. Cela a pour conséquence une mutation de l’enzyme « A » : sa structure tridimensionnelle a été modifiée. Désormais, l’enzyme « A » issue de la bactérie mutante à une activité optimale lorsque la température du milieu est de 20°C. Dans ce cas, une augmentation de la température jusqu'à 37°C provoque, certes, une agitation plus importante des molécules, mais dénature l’enzyme « A ». Elle change de conformation spatiale de façon irréversible et ne peut plus fixer le substrat. De même, un retour à une température de 20°C ne réactive plus l’enzyme, puisque sa dénaturation est irréversible.

Exercice 2 :
(Dans cette exercice, il manque un graphique avec 3 courbes A, B, C montrant l'évoltion de la concentration de substrat en fonction de la vitesse relative.)
L’hydrolyse de l’amidon par l’α-amylase du malt s’écrit :
Amidon dextrine maltose
Dans les cellules de la graine en germination, le maltose est tout de tout de suite hydrolysé en glucose et utilisé. On peut déterminer la vitesse relative de la réaction en fonction de la concentration en substrat (courbe A : substrat seul)
In vitro, le maltose s’accumule dans les tubes et modifie les résultats :
Pour 6,35 mg/ml de maltose accumulé : courbe B : substrat + maltose 6,35mg/mL
Pour 25,4 mg/ml de maltose accumulé : courbe C : substrat + maaltose 25,4 mg/mL


Questions :
1- Rappelez quelle(s) molécule(s) sont, dans cette réaction : le substrat, le produit.
2- En vous appuyant sur l’étude rigoureuse et la comparaison des résultats obtenus, proposez une explication sur le rôle que peut jouer l’augmentation de maltose dans la cellule.

Réponses :
1- L’α-amylase transforme l’amidon en dextrine puis en maltose. Le substrat est donc l’amidon et le produit est le maltose. C’est la molécule relâchée par l’enzyme. Les dextrines proviennent de la dégradation partielle de l’amidon et peuvent être considérés seulement comme des produits intermédiaires.

2- Les courbes A, B, C montrent que la vitesse relative de la réaction augmente avec la concentration en substrat. De plus, si l’on considère le facteur « concentration en produit (maltose) », on note que plus la concentration en produit est forte, plus la vitesse relative de réaction est ralentit. Exemple : pour une concentration en substrat d’environ 6mg/mL, la vitesse relative est de 82% sans maltose, avec le substrat + maltose 6,35 mg/mL la vitesse est de 76 % et avec le substrat + le maltose 25,4 mg/mL la vitesse relative n’est plus que de 56%.

L’enzyme dans la cellule, dans le cas présent permet l’hydrolyse de l’amidon en maltose. Ce maltose est ensuite hydrolysé en glucose pour être utilisé comme énergie dans la cellule. Si la cellule n’a plus besoin d’énergie, elle ne va pas consommer le maltose qui va alors augmenter en concentration dans la cellule. L’augmentation de maltose va ainsi ralentir l’hydrolyse de l’amidon qui produira alors moins de maltose. Si la cellule nécessite un besoin en énergie, elle va à nouveau hydrolyser le maltose en glucose. Le maltose va ainsi diminuer en concentration dans la cellule et va entraîner une accélération de l’hydrolyse d’amidon en maltose. la concentration de maltose dans la cellule va donc agir directement sur l’hydrolyse de l’amidon : Le maltose semble donc jouer le rôle de régulateur de l’activité enzymatique en fonction des besoins en énergie de la cellule.
Dans une graine en germination, les cellules ont besoin du maltose pour produire de l’énergie nécessaire à sa croissance.

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