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Biologie

Biologie > sujets expliqués - 11/01/2008 - Question simple
                
Tu te demandes comment c'est possible qu'une séquence de nucléotides, c'est à aidre un enchaînement de bases azotées, donc en somme un enchaïnement de lettres d'un alphabet à 4 lettres, puisse former une structure trideimensionnelles spécifique d'une fonction et stable dans l'espace.

La problématique c'est en fait : quelles sont les élements qui font que l'on passe d'une séquence de nucléotide à une protéine spécifique.

Pour cette question, le plan "chronologique" est adapté :

1. De la séquence nucléotidique à l'ARNm
- expliquer comment l'ARN polymerase synthétise un ARNm portant le même message.
- nécéssité d'un ARNm pour passer dans le cytoplasme
-ARNm peut aboutir à différentes protéines car introns et exons pas toujours les mêmes (mais je ne sais pas si tu as déja vu ca cette année)

2. De l'ARNm à la séquence primaire de la protéine
- expliquer que le codé génétique permet de transformer un alphabet à 4 lettres en un alphabet à 2à lettres=acides aminés
- la structure primaire est l'enchainement des acides aminés, elle n'est pas spécifique et pas stable

3. Séquence secondaire et mise en place de liaisons faibles
- l'environnement ou baigne la protéine, ainsi que le contact entre différents acides aminés proches de la protéine provoquent la formation d'hélice alpha et de coudes beta, à l'origine d'une structure 3D de la protéine
-hélice et coudes sont formées par des liaisons faibles, = liaison hydrogène, mais c'est la quantité de ces liaisons faibles qui en fait la force

4. Séquence tertiaire et mise en place de la capacité biologique de la protéine

- puisque la protéine s'est repliée sur elle-même lors de la mise en place de la structure secondaire, d'autres acides-aminés plus éloignés entre eux, viennent a se "rencontrer", d'autres liaisons, cette fois plus fortes, se forment.
Ces liaisons sont donc toujours autant liées à la séquence des nucléotides, qui ont déterminé précisément quels acides aminés seraient placés ou et comment ils seraient mis en contact pour former des liaisons

- les liaisons fortes sont des ponts dissulfures entre acides aminés soufrés (cystéine notamment), des liaisons ioniques, des liaisons covalentes, des liaisons par ponts hydrogènes

Ainsi pour la plupart des protéines (pas toutes ont une structure quaternaire), la structure tridimensionnelle acquise par formation de liaisons particulières permettent à la protéine d'acquérir une structure spécifique, lui conférant sa fonctionnalité biologique, par exemple si c'est une enzyme, son site actif a une forme particulière, et celui permettra a son substrat de le reconnaitre

5. Séquence quaternaire et acquisition d'une capacité biologique supplémentaire

plusieurs sous-unités similaires se lient par des liaisons hydrogènes et forment une structure plus grosse et lui donnent un niveau supplémentaire d'oganisation

--> prendre l'exe de la myoglobine qui est fonctionnelle biologiquement, et de l'hémoglobine, qui a la capacité de livrer son dioxygène de manière adaptée à la concentration en dioxygène dans le sang.
hémoglobine : 2 sous unités alpha et 2 sous unités beta

Ce lien est bien fait : http://www.ac-orleans-tours.fr/svt/mol3d/3d/module3/html/3page.htm

celui ci aussi et y'a des bons schémas :
http://www.cegep-ste-foy.qc.ca/profs/gbourbonnais/pascal/fya/chimcell/notesmolecules/proteines_2.htm

celui ci est pas mal: http://daffyduke.lautre.net/docs/biochimie/biochimie_3.html

ce site te montre la mise en place de la structure quaternaire de l'hemoglobine
http://sti-bio.scola.ac-paris.fr/PEDAGO/proteines/html/myoglobine.html

bon courage ! essaye de voir ta protéine se construire dans l'espace et explique comment c'est possible qu'un "mot" = séquence nucléotidique puisse aboutir à quelquechose fonctionnel biologiquement...
j'espère avoir eté claire, mais si ce n'est pas le cas, reporte toi aux liens ils sont bien faits
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